Tag Archives: Infekce

Transfuze krve bez infekčních rizik?

2 Bře

Transfuze krve je v současnosti bezpečnější než kdykoli v minulosti a výrazně bezpečnější než řada normálních činností a léčebných výkonů, kterým se běžně podrobujeme. Riziko úmrtí při dopravní nehodě je vyšší téměř tisíckrát. Riziko celkové anestezie při operačním výkonu je vyšší 10 až 50krát. V důsledku přenosu choroby AIDS krevní transfuzí v osmdesátých letech minulého století na sebe však bezpečnost transfuze váže významnou měrou pozornost nejen laické veřejnosti, ale i odborníků.

[…]

Od planých neštovic k opičím neštovicím

2 Zář

Stává se to znovu a znovu – z ničeho nic se jakoby odnikud vynoří děsivá nová infekce, jako tomu bylo například v případech Lymeské boreliózy a Eboly, o AIDS nemluvě. Opičí neštovice nyní přicházejí nedlouho po SARS, která se na svět dostala takřka vzápětí po západonilské horečce, a zdá se, že se tento jev opakuje stále rychleji. Vědci se obávají toho, že se v následujících letech mohou vynořovat nebezpečné patogeny daleko častěji – riziko celosvětové pohromy by pak bylo daleko větší.

[…]

Nemoc šílených krav a transfuze

18 Čvc

V polovině 90. let vrcholila ve Velké Británii epidemie „bovinní spongiformní encefalopatie“ (BSE) a vzápětí bylo popsáno u lidí do té doby se nevyskytující onemocnění tzv. variantní Creutzfeldtova-Jakobova choroba (vCJD). Záhy bylo prokázáno, že původcem BSE i vCJD je prion a obě choroby byly dány do vzájemné souvislosti. Vzápětí byla otevřena diskuse o cestách šíření obou chorob a možném přenosu původce choroby krví a krevní transfuzí.

Označení prion vznikl spojením a přesmyčkou dvou slov: protein (bílkovina) a infekce, tedy „infekci působící bílkovina“. Jeho autorem je S. B. Prusiner, který prokázal bílkovinnou povahu původce klasické Creutzfeldtovy-Jakobovy choroby (CJD) a infekční choroby ovcí scrapie a posléze vypracoval hypotézu přenosu infekce a rozvoje priony vyvolávaných chorob (dostal za to v r. 1996 Nobelovu cenu). Nicnémě úplná jednota v tom, zda priony považovat za zvláštní primitivní mikroby = původce chorob nebo za „neživou“, chemickou strukturu, není. Meze se stírají. Prion je poměrně malá bílkovina (235 aminokyselin, cca 35 kD), která je standardní součástí membrány řady buněk. Sled aminokyselin je jako u jiných bílkovin určen sekvencí bazí v DNA. Gen je umístěn na 20. chromozomu (u člověka). Vývojově jde o bílkovinu starou, sled aminokyselin se u jednotlivých živočišných druhů liší poměrně málo. U člověka je ve struktuře prionů popsáno několik polymorfních míst (tj. mohou se na nich vyskytovat různé aminokyseliny). Funkce prionů není známa, myši neschopné vytvářet priony (kmen byl připraven genovou manipulací) žijí bez známek jakékoli poruchy, není však možné nakazit je priony vyvolávanou chorobou. Ve zdravé buňce má bílkovina prionu typickou strukturu, tvar (označuje se PrPC podle anglického „cell“, buňka). U patologického prionu (PrPSC podle anglického „scrapie“) je tvar molekuly pozměněn. Patologický prion získává změnou tvaru i odolnost vůči teplotě či štěpení, prodlužuje se poločas jeho života a v buňce se hromadí. Při kontaktu patologického prionu PrPSC s normálním se změní i struktura prionu normálního, patologický prion mu svou strukturu „vnutí“. Tak PrPSC v buňce postupně přibývá (tzv. dominový efekt). Zajímavé je, že mezi normálním a patologickým prionem nemusí nutně být rozdíl v aminokyselinové sekvenci, zdá se však, že různé varianty „normálního prionu“ mají ke změně struktury na PrPSC různý sklon.

[…]